Functional properties of beta-lactoglobulin phosphorylated in the presence of different aliphatic amines / Mahmoud Zaki Sitohy    

Public ISBD Faire une suggestion d'achat Titre : Functional properties of beta-lactoglobulin phosphorylated in the presence of different aliphatic amines Type de document : document électronique Auteurs : Mahmoud Zaki Sitohy, Auteur ; J.M. Chobert ; Yves Popineau ; Thomas Haertlé Editeur : Elsevier Année de publication : 1995 Autre Editeur : INRA Importance : 75 (6);pp.309-314 Format : HTML ISBN/ISSN/EAN : 1297-9694 Langues : Anglais (eng) Catégories : 570 Biologie générale, sciences de la vie Tags : β-lactoglobulin  phosphorylation  aminé aliphatique  propriétés fonctionnelles  aliphatic amine  functional properties  Biologie  Biology Index. décimale : 570 Résumé : La β-lactoglobuline a été phosphorylée en utilisant différents rapports molaires d'oxychlorure de phosphore / mole de protéine (20, 40 et 80) et en présence de différentes aminés aliphatiques. Les propriétés physicochimiques des protéines modifiées varient en fonction du type de l'aminé utilisée (tertiaire ou primaire; chaîne aliphatique plus ou moins longue). L'utilisation de butylamine pendant la phosphorylation de la β-lactoglobuline par POCI3 a conduit à un faible taux de phosphorylation (2-4 mol P / mol protéine), mais à d'excellentes propriétés moussantes et émulsifiantes de la protéine phosphobutylée. L'utilisation d'aminés primaires aux plus longues chaînes (8-12 C) comme bases et agents nucléophiles durant la phosphorylation de la β-lactoglobuline a donné naissance à des protéines faiblement phosphorylées, moins solubles et présentant de moins bonnes propriétés moussantes et émulsifiantes. Note de contenu : Phosphorylation of (β-lactoglobulin was carried out with 20, 40 and 80 mol POCI3 / mol protein in the presence of different aliphatic amines. The physicochemical properties of the modified proteins changed according to the nature of amine (tertiary or primary; shorter or longer aliphatic chain). The use of butylamine during the phosphorylation of (β-lactoglobulin with POCI3 resulted in a low phosphorylation yield (2-4 mol P / mol protein), conferring, however, excellent foaming and emulsifying properties to the phosphobutylated protein. The use of longer aliphatic primary amines (8-12 C) as bases and nucleophiles during the phosphorylation of β-lactoglobulin gave rise to low phosphorylation, reduced solubility, poor foaming and emulsifying properties. En ligne : https://hal.science/hal-02712099v1 Format de la ressource électronique : HTML Functional properties of beta-lactoglobulin phosphorylated in the presence of different aliphatic amines [document électronique] / Mahmoud Zaki Sitohy, Auteur ; J.M. Chobert ; Yves Popineau ; Thomas Haertlé . - Elsevier : INRA, 1995 . - 75 (6);pp.309-314 ; HTML. ISSN : 1297-9694 Langues : Anglais (eng) Catégories : 570 Biologie générale, sciences de la vie Tags : β-lactoglobulin  phosphorylation  aminé aliphatique  propriétés fonctionnelles  aliphatic amine  functional properties  Biologie  Biology Index. décimale : 570 Résumé : La β-lactoglobuline a été phosphorylée en utilisant différents rapports molaires d'oxychlorure de phosphore / mole de protéine (20, 40 et 80) et en présence de différentes aminés aliphatiques. Les propriétés physicochimiques des protéines modifiées varient en fonction du type de l'aminé utilisée (tertiaire ou primaire; chaîne aliphatique plus ou moins longue). L'utilisation de butylamine pendant la phosphorylation de la β-lactoglobuline par POCI3 a conduit à un faible taux de phosphorylation (2-4 mol P / mol protéine), mais à d'excellentes propriétés moussantes et émulsifiantes de la protéine phosphobutylée. L'utilisation d'aminés primaires aux plus longues chaînes (8-12 C) comme bases et agents nucléophiles durant la phosphorylation de la β-lactoglobuline a donné naissance à des protéines faiblement phosphorylées, moins solubles et présentant de moins bonnes propriétés moussantes et émulsifiantes. Note de contenu : Phosphorylation of (β-lactoglobulin was carried out with 20, 40 and 80 mol POCI3 / mol protein in the presence of different aliphatic amines. The physicochemical properties of the modified proteins changed according to the nature of amine (tertiary or primary; shorter or longer aliphatic chain). The use of butylamine during the phosphorylation of (β-lactoglobulin with POCI3 resulted in a low phosphorylation yield (2-4 mol P / mol protein), conferring, however, excellent foaming and emulsifying properties to the phosphobutylated protein. The use of longer aliphatic primary amines (8-12 C) as bases and nucleophiles during the phosphorylation of β-lactoglobulin gave rise to low phosphorylation, reduced solubility, poor foaming and emulsifying properties. En ligne : https://hal.science/hal-02712099v1 Format de la ressource électronique : HTML

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